ブックタイトルコラーゲンペプチド・ファクトブック

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概要

コラーゲンペプチド・ファクトブック

外因性と内因性のコラーゲンペプチド―第7番目の栄養素としてのコラーゲンペプチドの可能性―1はじめにI型、II型、V型コラーゲンは線維束形成型コラーゲンと呼ばれ、多数のコラーゲン分子が重合して線維束を形成している。線維束形成型コラーゲンは、3本のコラーゲン鎖で三重鎖らせんを形成している1)。この構造を形成するためにコラーゲンには特殊なアミノ酸配列のGly-Xaa-Yaaという繰り返し構造を持つ。Glyは最も単純なアミノ酸であるグリシンでXaa、Yaaは任意のアミノ酸となる。しかし、Xaa、Yaaの約30%程度はプロリン(Pro)や水酸化プロリン(Hyp)がしめている。翻訳後修飾でHypが生成するため予測値であるが、ヒトコラーゲン1A1遺伝子(1,464アミノ酸)中、Gly-Xaa-Yaaは360ヶ所、Pro-Hypは49ヶ所、Hyp-Gly配列は127ヶ所存在する可能性がある1)。一方、ゼラチンは、骨、皮、魚鱗などに含まれるコラーゲンを酸やアルカリで処理し、可溶化・抽出したものである。この処理により、三重鎖らせんがほどけ可溶化したコラーゲンがゼラチンである。ゼラチンをプロテアーゼで加水分解し、低分子化したものがコラーゲンペプチドである。ゼラチンの起源や酵素の種類や反応条件の違いで様々な分子断片が生じるため、コラーゲンペプチドは単一の分子を示さない。現在では、ジペプチドやトリペプチドを多く含むコラーゲンペプチドも開発されている。コラーゲンペプチドの中でもPro-HypやHyp-Glyのような特定のアミノ酸配列のコラーゲンペプチドの生理・薬理作用が近年注目されるようになっている。城西大学薬学部医療栄養学科食品機能学君羅好史、真野博コラーゲンペプチドは「食品機能性成分」としてとらえられているが、コラーゲンは体内の結合組織で合成と分解が繰り返されているため、コラーゲンペプチドは体内でつくられる「生理活性因子」として考えることもできる2)。食品機能性成分として食事から摂取されるコラーゲンペプチドを「外因性コラーゲンペプチド」、体内の代謝過程で生成されるコラーゲンペプチドを「内因性コ-72-