ブックタイトルコラーゲンペプチド・ファクトブック

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概要

コラーゲンペプチド・ファクトブック

率を表1に示す。いずれの場合でもPro-Hypが主成分であり、魚類由来の場合はAla、Leu、Serを含むペプチドの割合が増加した。またトリペプチドとしてはAla-Hyp-Gly, Ser-Hyp-Gly, Pro-Hyp-Glyが見いだされた。しかし、その含量はジペプチドに比べ少なかった。アミノ末端にGlyの存在するGly-Pro-Hyp等のトリペプチドはこれらの研究では検出でなかったが、LC-MS/MS分析により存在が確認された24)。また非常に低分子のコラーゲンペプチドの摂取により、Gly-Pro-Hypがかなりの割合で取り込まれる事も報告されている。上記の手法では親水性のペプチドの分離が悪く、他の親水性ペプチドが見落とされている可能性がある。親水性ペプチドの分離には、フェニルイソチオシアネート(PITC)による誘導化後、生じたフェニルチオカルバミルペプチドを逆相HPLCで分離する手法が有効であった25、26)。図6に示す様にHyp-Glyが魚由来コラーゲンペプチドを摂取したヒト末梢血中にかなりの量が存在することを最近見いだしている26)。このペプチドは図5では非吸着成分と共に溶離し、分離出来なかった。以上の結果より、通常の分子量(1000-5000)のコラーゲンペプチドを摂取した場合はPro-HypとHyp-Glyがヒト抹消血中の主要なペプチドである事が明らかとなった。図6.ヒト抹消血中のコラーゲン由来ペプチドサイズ排除クロマトグラフィー(SEC)画分をフェニルイソチオシアネート(PITC)で誘導化し、逆相HPLCで分離摂取前: Before,摂取後: After,アミノ酸標準: Std.a; Pro-Hyp, b; Hyp-Gly, c; free Hyp.論文26から改作4.コラーゲンペプチドの機能従来の細胞培養系を用いたin vitroの研究によりPro-Hyp, Pro-Hyp-Glyは線維芽細胞、好中球27、28)および単球29)に対して走化性を持つことが報告されている。これらの結果は今回見いだされた食事由来コラーゲンペプチドが傷の修復や感染の初期において重要な役割を果たす可能性を示唆する。しかし、-63-